کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5505298 | 1400264 | 2017 | 33 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Decreased linear ubiquitination of NEMO and FADD on apoptosis with caspase-mediated cleavage of HOIP
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
FADDLinear Ubiquitin Chain Assembly ComplexDeubiquitinaseCHXIKKNEMONF-κBIκB kinase - IkB kinaseubiquitin ligase - ubiquitin لیگازtumor necrosis factor-alpha - تومور نکروز عامل آلفاApoptosis - خزان یاختهایcycloheximide - سیکلوهایسیمیدTNF-α - فاکتور نکروز توموری آلفاNuclear factor-kappa B - فاکتور هسته ای-کاپا BLUBAC - لوباکFAS-associated death domain protein - پروتئین دامنه مرگ مرتبط با FAScaspase - کسپاز یا کاسپازUbiquitin - یوبیکویتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
NF-κB is crucial to regulate immune and inflammatory responses and cell survival. LUBAC generates a linear ubiquitin chain and activates NF-κB through ubiquitin ligase (E3) activity in the HOIP subunit. Here, we show that HOIP is predominantly cleaved by caspase at Asp390 upon apoptosis, and that is subjected to proteasomal degradation. We identified that FADD, as well as NEMO, is a substrate for LUBAC. Although the C-terminal fragment of HOIP retains NF-κB activity, linear ubiquitination of NEMO and FADD decreases upon apoptosis. Moreover, the N-terminal fragment of HOIP binds with deubiquitinases, such as OTULIN and CYLD-SPATA2. These results indicate that caspase-mediated cleavage of HOIP divides critical functional regions of HOIP, and that this regulates linear (de)ubiquitination of substrates upon apoptosis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 485, Issue 1, 25 March 2017, Pages 152-159
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 485, Issue 1, 25 March 2017, Pages 152-159
نویسندگان
Eiji Goto, Fuminori Tokunaga,