NMR studies of telomeric nucleoprotein complexes involving the Myb-like domain of the human telomeric protein TRF2

In order to study the binding of the Myb-like domain of the human telomeric protein TRF2 (Myb-TRF2) with different structural components of the t-loop model, we report NMR studies of the binding of Myb-TRF2 protein with two repeats human telomeric DNA under three conformations. Our results showed that Myb-TRF2 binds to the duplex and even to the quadruplex and the random coil G-rich strand. The solution structure of Myb-TRF2 reported here looks like Myb-TRF1 suggesting similar DNA binding mode. As a matter of fact, we have shown that its binding to the human telomeric duplex presents great similarities with this of Myb-TRF1. To cite this article: Y. Bilbille et al., C. R. Chimie 9 (2006).

RésuméAfin d'étudier les interactions du domaine de fixation Myb de la protéine télomérique TRF2 (Myb-TRF2) avec les différentes composantes structurales du modèle de la t-loop, nous présentons ici la structure en solution de la protéine et une étude RMN de ses interactions avec une séquence à deux répétitions de l'ADN télomérique sous trois conformations différentes. Nous montrons que cette protéine interagit avec le duplexe mais également avec le quadruplexe et la conformation aléatoire du brin riche en guanines. Une étude détaillée du duplexe et de son complexe est présentée. La grande similarité de structure de Myb-TRF1 et Myb-TRF2 suggère fortement un mode de liaison à l'ADN très comparable. Pour cet article : Y. Bilbille et al., C. R. Chimie 9 (2006).