| Article ID | Journal | Published Year | Pages | File Type |
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| 4136568 | Pathologie Biologie | 2009 | 5 Pages |
Emergence and dissemination of multiresistant strain of Proteus mirabilis have made infections treatment more difficult that this bacterium is responsible. The aim of this study is to determine the implication of the enzymatic mechanism and to describe the properties of ESBLs (extended spectrum β-lactamases). A clinical strain of Proteus mirabilis SM514 isolated in the intensive care unit at the Military hospital in Tunisia during the period 2004 was found to be highly resistant to cephalosporins and penicilins. Cells sonicate of the isolate hydrolysed cefotaxime more efficiently than ceftriaxone and ceftazidime and had three β-lactamases bands of approximate of isoelectric points (pI) of 5.4; 5.6 and superior to 7.6. The specific activities (AS) vary from 5.26 to 7.77 U/mg of protein respectively for cefotaxime and the benzylpenicillin. These activities are inhibited by the clavulanic acid and the sulbactam. The values of the IC50 are respectively 3.7 and 11.7 μM. Only the β-lactamases of pI 5.4 and superior to 7.6 hydrolyze the cefotaxime. Transformant produces the ESBLs of pI 5.4; 7.45 and greater than 7.6. The genes coding for this enzymes are carried by a transferable plasmids.
RésuméL’émergence et la dissémination des bactéries de Proteus mirabilis multirésistantes ont rendu difficile le traitement des infections dont cette bactérie est responsable. La souche Proteus mirabilis SM514 a été isolée au service de réanimation à l’hôpital militaire de Tunis en 2004. Cette souche est hautement résistante aux céphalosporines et aux pénicillines. L’implication des mécanismes enzymatiques dans la résistance aux β-lactamines par production de β-lactamases est mise en évidence par les méthodes spectrophotométriques et électrophorétiques. L’hydrolyse des β-lactamines à spectre étendu se caractérise par des activités enzymatiques élevées vis-à-vis de benzylpénicilline et la céfotaxime dont les (AS) activités spécifiques sont respectivement de l’ordre de 7,77 U/mg et 5,26 U/mg de protéines. L’isoélectrofocalisation des activités (-lactamases montre, après révélation par la méthode iodométrique, deux activités (-lactamases acides qui focalisent à des points isoélectriques (pI) respectivement de 5,4 et 5,6 et une activité (-lactamase basique qui focalise à un point isoélectrique supérieur à 7,6. Ces activités (-lactamases sont inhibées par l’acide clavulanique et le sulbactam dont les valeurs des IC50 varient respectivement entre 3,7 et 11 μM. L’étude de la nature du support génétique de la résistance par des expériences de transformation montre que seulement les (-lactamases ayant respectivement des pI 5,4 ; 7,45 et supérieures à 7,6 sont portées par des plasmides transférables.
