Stabilization of an α-helix by short adjacent accessory foldamers

Nous avons étudié la capacité de foldamères accessoires non peptidiques fusionnés à l'une ou l'autre, ou aux deux extrémités d'une séquence peptidique, à servir de matrice de nucléation d'une structure hélicoïdale dans la partie peptidique. Dans ce but, nous avons choisi de travailler avec des oligomères d'urées N, N'-liées connus pour former des structures hélicoïdales bien définies et présentant une certaine ressemblance avec l'hélice α. Les résultats de cette étude par RMN et par diffraction des rayons X indiquent que de courts segments oligourées ont la capacité d'induire une conformation en hélice α dans la section peptidique adjacente, ce qui permet de suggérer une méthode pour stabiliser des épitopes peptidiques adoptant une conformation en hélice au contact de leur cible en vue de développer de nouveaux modulateurs des interactions protéine-protéine.