Steady-state kinetic behaviour of two- or n-enzyme systems made of free sequential enzymes involved in a metabolic pathway

The overall rate of functioning of a set of free sequential enzymes of the Michaelis–Menten type involved in a metabolic pathway has been computed as a function of the concentration of the initial substrate under steady-state conditions. Curves monotonically increasing up to a saturation plateau have been obtained in all cases. The shape of these curves is sometimes, but not usually, close to that of a hyperbola. Cases exist in which the overall rate of reaction becomes quasi proportional to the concentration of initial substrate almost up to the saturation plateau, which never occurs with individual enzymes. Increasing the number of enzymes sequentially involved in a metabolic pathway does not seem to generate any particularly original behaviour compared with that of two-enzyme systems. To cite this article: G. Legent et al., C. R. Biologies 329 (2006).

RésuméLa vitesse globale de fonctionnement d'un ensemble d'enzymes michaéliennes impliquées séquentiellement dans une voie métabolique a été calculée en fonction de la concentration du substrat initial en conditions stationnaires. Des courbes monotones croissantes jusqu'à un plateau de saturation ont toujours été obtenues. Ces courbes ont parfois, mais rarement, une forme proche de celle d'une hyperbole. Il arrive que la vitesse globale de réaction devienne quasi proportionnelle à la concentration du substrat initial pratiquement jusqu'au plateau de saturation, ce qui ne se produit pas lorsqu'une seule enzyme intervient. Il ne semble pas qu'augmenter le nombre d'enzymes différentes impliquées dans la transformation du substrat initial en produit final génère des comportements originaux par rapport aux systèmes à deux enzymes. Pour citer cet article : G. Legent et al., C. R. Biologies 329 (2006).