دانلود مقالات ISI درباره یوبی کوئیتینه شدن + ترجمه فارسی

یوبی کوئتین (Ubiquitin) یک پروتئین کوچک، با وزن مولکولی KDa 5/8 می‌باشد. از آنجا که این پروتئین در تمام سلول‌های یوکاریوتی وجود دارد لذا نام یوبی کوئیتین، برگرفته از Ubiqitous ( همه جا موجود) بر آن نهاده شده است. سکانس آمینواسیدی این پروتئین در موجودات مختلف در طول تکامل ثابت باقی‌مانده است که حاکی از نقش مهم این پروتئین در متابولیسم سلولی می‌باشد. یوبی‌کوئتین به طور تصادفی در اوائل دهه 70 توسط « Gold Stain» کشف شد و در اواخر دهه 70 و اوائل دهه 80 دانشمندان یک سیستم پرتئولیزی غیر لیزوزومی وابسته به پروتئین یوبی کوئتین و ATP را شناسایی نمودند، که در واقع اصلی‌ترین نقش این پروتئین در سلول‌های یوکاریوتی می‌باشد. فرآیند نشانه گذاری پروتئین با ubiquitin (ubiquitination ) شامل یک سری مراحل به شرح زیر است. 1. فعال کردن ubiquitin: فعال شدن ubiquitin طی دو مرحله صورت می گیرد، که توسط آنزیم فعال کننده ubiquitin،E1 طی فرایند نیازمند به اکسیژن به عنوان منبع انرژی، صورت می گیرد. مرحله ی اول شاما تولی ماده ی واسطه یوبی کوئیتین آدنیلات است. مرحله ی دوم انتقال ubiquitin به جایگاه فعال E1 با مصرف ATP وتولید AMP است. این مرحله در نتیجه ی پیوند تیو استری بین انتهای C ترمینال گروه کربوکسیل ubiquitin وگروه سولفیدریل سیستئین E1 است. 2. انتقال ubiquitin از E1 به سیستئین جایگاه فعال آنزیم کونژوگه کننده ubiquitin به نام E2 است که از طریق واکنش ترانس استریفیکاسیون صورت می گیرد. 3. مرحله آخر به طور معمول نیازمند فعالیت یکی از 100 لیگاز های پروتئین - ubiquitin به عنوان E3 (اغلب با اصطلاح لیگاز ubiquitin نام برده می شود. ) است. این آنزیم به عنوان محل تشخیص دهنده ی سوبسترای این سیستم است و قابلیت واکنش همزمان با سوبسترا (پروتئین مورد تخریب و E2 را دارد