کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10748414 | 1050274 | 2016 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Combined pressure and temperature denaturation of ribonuclease A produces alternate denatured states
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Protein folding, unfolding and misfolding have become critically important to a range of health and industry applications. Increasing high temperature and high pressure are used to control and speed up reactions. A number of studies have indicated that these parameters can have a large effecton protein structure and function. Here we describe the additive effects of these parameters on the small angle scattering behaviour of ribonuclease A. We find that alternate unfolded structures can be obtained with combined high pressure and temperature treatment of the protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 473, Issue 4, 13 May 2016, Pages 834-839
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 473, Issue 4, 13 May 2016, Pages 834-839
نویسندگان
Timothy M. Ryan, Yun Xun, Nathan P. Cowieson, Jitendra P. Mata, Andrew Jackson, Brian R. Pauw, Andrew J. Smith, Nigel Kirby, Duncan McGillivray,