کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870862 | 1074024 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A note on the kinetics of enzyme action: A decomposition that highlights thermodynamic effects
ترجمه فارسی عنوان
توجه داشته باشید در مورد سینتیک آنزیم عمل: تجزیه که اثرات ترمودینامیکی برجسته است
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
سینتیک آنزیم، ترمودینامیک، مایکلز مینت، واکنش برگشت پذیر،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
چکیده انگلیسی
Michaelis and Menten's mechanism for enzymatic catalysis is remarkable both in its simplicity and its wide applicability. The extension for reversible processes, as done by Haldane, makes it even more relevant as most enzymes catalyze reactions that are reversible in nature and carry in vivo flux in both directions. Here, we decompose the reversible Michaelis-Menten equation into three terms, each with a clear physical meaning: catalytic capacity, substrate saturation and thermodynamic driving force. This decomposition facilitates a better understanding of enzyme kinetics and highlights the relationship between thermodynamics and kinetics, a relationship which is often neglected. We further demonstrate how our separable rate law can be understood from different points of view, shedding light on factors shaping enzyme catalysis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 17, 2 September 2013, Pages 2772-2777
Journal: FEBS Letters - Volume 587, Issue 17, 2 September 2013, Pages 2772-2777
نویسندگان
Elad Noor, Avi Flamholz, Wolfram Liebermeister, Arren Bar-Even, Ron Milo,