کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10873423 | 1074277 | 2005 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Misfolding of glycoproteins is a prerequisite for peptide: N-glycanase mediated deglycosylation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Peptide:N-glycanase (PNGase) is a deglycosylating enzyme that catalyzes the hydrolysis of the β-aspartylglycosylamine bond of aspargine-linked glycopeptides and glycoproteins. Earlier studies from our laboratory indicated that PNGase catalyzed de-N-glycosylation was limited to glycopeptide substrates, but recent reports have demonstrated that it also acts upon full-length misfolded glycoproteins. In this study, we utilized two glycoprotein substrates, yeast carboxypeptidase and chicken egg albumin (ovalbumin), to study the deglycosylation activity of yeast PNGase and its mutants. Our results provide further evidence that PNGase acts upon full-length glycoprotein substrates and clearly establish that PNGase acts only on misfolded or denatured glycoproteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 3, 31 January 2005, Pages 823-826
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 3, 31 January 2005, Pages 823-826
نویسندگان
Shivanjali Joshi, Samiksha Katiyar, William J. Lennarz,