کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2018854 | 1067886 | 2006 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Biochemical characterization of a pollen-specific cDNA encoding polygalacturonase in Lilium longiflorum
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSABA2D-PAGEMOPSTBSTPMSFIPTGDTTPolygalacturonase3-[N-morpholino]propanesulfonic acid - 3- [N-مورفولینو] پروپان سولفونیک اسیدBSA - BSAcDNA - cDNAbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدabscisic acid - اسید آبسزیکsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدtwo-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید دو بعدیisopropyl β-D-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-thiogalactopyranosideRapid amplification of cDNA end - تقویت سریع انتهای cDNAdithiothreitol - دیتیوتریتولphosphate buffer saline - فسفات بافر شورphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدLilium longiflorum - لیلییم LongiflorumRace - مسابقه
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A pollen-specific transcript, designated LLP-A1.1, in lily (Lilium longiflorum Thunb. cv. Snow Queen) plants was isolated and characterized. The full-length cDNA encodes polygalacturonase (PG) having a sequence of 413 amino acids, a calculated molecular mass of 44Â kDa, and a calculated pI of 8.1. Assessment of the hydropathy shows that the protein contains a hydrophobic segment at the N-terminus, indicating the presence of a putative signal peptide. The LLP-PG sequence displays significant resemblance to known pollen PG from various species and a group of major allergens including Phl p 13 of timothy grass and Pla a 2 of London planetree. Antiserum was raised against the overexpressed rLLP-PG protein in E. coli. Affinity-purified antibodies were prepared from antiserum to investigate the specificity and distribution of the protein during development. Immunoblot analyses of total protein from floral and vegetative organs confirmed that LLP-PG accumulated to detectable levels only in a discrete stage of anther development. It is a heterogeneous glycoprotein, consisting of four major and two minor polypeptides. Premature drying of developing anthers indicated that the lily LlpPG gene expression was not induced by desiccation that naturally occurs in pollen prior to anthesis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Plant Science - Volume 170, Issue 3, March 2006, Pages 433-440
Journal: Plant Science - Volume 170, Issue 3, March 2006, Pages 433-440
نویسندگان
Jin-Yi Chiang, Ssu-Wei Shu, Chyng-Wen Ko, Co-Shine Wang,