کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2047420 | 1073975 | 2015 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Redox-coupled structural changes of the catalytic aâ² domain of protein disulfide isomerase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PDIDTT8-anilino-1-naphthalenesulfonic acidConformational change - تغییر کنفورماسیونیMolecular dynamics - دینامیک ملکولی یا پویایی مولکولیdithiothreitol - دیتیوتریتولANS - سالNMR spectroscopy - طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هستهprotein disulfide isomerase - پروتئین دیسولفید ایزومرازDisulfide bond - پیوند دی سولفید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Protein disulfide isomerase functions as a folding catalyst in the endoplasmic reticulum. Its bâ² and aâ² domains provide substrate-binding sites and undergo a redox-dependent domain rearrangement coupled to an open-closed structural change. Here we determined the first solution structure of the aâ² domain in its oxidized form and thereby demonstrate that oxidation of the aâ² domain induces significant conformational changes not only in the vicinity of the active site but also in the distal bâ²-interfacial segment. Based on these findings, we propose that this conformational transition triggers the domain segregation coupled with the exposure of the hydrophobic surface.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 19, Part B, 14 September 2015, Pages 2690-2694
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 19, Part B, 14 September 2015, Pages 2690-2694
نویسندگان
Koya Inagaki, Tadashi Satoh, Maho Yagi-Utsumi, Anne-Charlotte Le Gulluche, Takahiro Anzai, Yoshinori Uekusa, Yukiko Kamiya, Koichi Kato,