کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2049534 | 1074131 | 2010 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Trigger factor lacking the PPIase domain can enhance the folding of eukaryotic multi-domain proteins in Escherichia coli
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Recombinant expression of eukaryotic proteins in bacteria often results in misfolding and aggregation. The ribosome-binding Trigger factor (TF) is the first molecular chaperone that interacts with nascent polypeptide chains in bacteria. Here we show that mutant TF lacking the PPIase domain (TFNC) is more efficient than wild-type TF in enhancing the folding yield of multi-domain proteins such as firefly luciferase. We find that TFNC has a shorter residence time on nascent chains, thus facilitating co-translational folding. By delaying folding relative to translation, the PPIase domain may increase the propensity of misfolding for certain eukaryotic proteins that rely on a mechanism of co-translational, domain-wise folding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 16, 20 August 2010, Pages 3620–3624
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 16, 20 August 2010, Pages 3620–3624
نویسندگان
Rashmi Gupta, Sathish Kumar Lakshmipathy, Hung-Chun Chang, Stephanie A. Etchells, F. Ulrich Hartl,