کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050768 | 1074181 | 2007 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Intradomain LexA rotation is a prerequisite for DNA binding specificity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
In the absence of DNA damage the LexA protein represses the bacterial SOS system. We performed molecular dynamic simulations of two LexA dimers bound to operators. Our model predicted that rotation of the LexA DNA binding domain, with respect to the dimerised C-terminal domain, is required for selective DNA binding. To confirm the model, double and quadruple cysteine LexA mutants were engineered. Electrophoretic mobility-shift assay and surface plasmon resonance showed that disulfide bond formation between the introduced cysteine residues precluded LexA specific DNA binding due to blocked domain reorientation. Our model could provide the basis for novel drug design.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 25, 16 October 2007, Pages 4816–4820
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 25, 16 October 2007, Pages 4816–4820
نویسندگان
Matej Butala, Milan Hodošček, Gregor Anderluh, Zdravko Podlesek, Darja Žgur-Bertok,