کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053238 | 1074265 | 2005 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Amino acid residues associated with cluster N3 in the NuoF subunit of the proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase from Escherichia coli
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The NuoF subunit, which harbors NADH-binding site, of Escherichia coli NADH-quinone oxidoreductase (NDH-1) contains five conserved cysteine residues, four of which are predicted to ligate cluster N3. To determine this coordination, we overexpressed and purified the NuoF subunit and NuoF + E subcomplex in E. coli. We detected two distinct EPR spectra, arising from a [4Fe–4S] cluster (gx,y,z = 1.90, 1.95, and 2.05) in NuoF, and a [2Fe–2S] cluster (gx,y,z = 1.92, 1.95, and 2.01) in NuoE subunit. These clusters were assigned to clusters N3 and N1a, respectively. Based on the site-directed mutagenesis experiments, we identified that cluster N3 is ligated to the 351Cx2Cx2Cx40C398 motif.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 14, 6 June 2005, Pages 3164–3168
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 14, 6 June 2005, Pages 3164–3168
نویسندگان
Isabel Velazquez, Eiko Nakamaru-Ogiso, Takahiro Yano, Tomoko Ohnishi, Takao Yagi,