کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053381 | 1074273 | 2005 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Re-evaluating the role of strongly charged sequences in amphipathic cell-penetrating peptides: A fluorescence study using Pep-1
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
CF, carboxyfluorescein - CF، carboxyfluoresceinCPP, cell-penetrating peptide - CPP، پپتید نفوذی سلولیPOPC, 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - POPC، 1-پالمیتویل-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholineTX-100, Triton X-100 - TX-100، Triton X-100?-gal, ?-galactosidase - ؟ -gal،؟ -galactosidaseTB, trypan blue - سل، تریپان آبی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Cell-penetrating peptides (CPPs) are able to translocate across biological membranes and deliver bioactive proteins. Cellular uptake and intracellular distribution of CPPs is commonly evaluated with fluorescent labels, which can alter peptide properties. The effect of carboxyfluorescein label in the Lys-rich domain of the amphipathic CPP pep-1, was evaluated and compared with non-labelled pep-1 in vitro and in vivo. A reduced membrane affinity and an endosomal-dependent translocation mechanism, at variance with non-labelled pep-1, were detected. Therefore, the charged domain is not a mere enabler of peptide adsorption but has a crucial role in the translocation pathway of non-labelled pep-1.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 20, 15 August 2005, Pages 4498–4502
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 20, 15 August 2005, Pages 4498–4502
نویسندگان
Sónia T. Henriques, Júlia Costa, Miguel A.R.B. Castanho,