کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2066619 | 1077255 | 2008 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Lysophospholipids prevent binding of a cytolytic protein ostreolysin to cholesterol-enriched membrane domains
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
LPIs.e.DOPCCHOLPoPCCT-BGPiLUVsMβCDLPCDRMSPleurotus ostreatusMLVsFBSSUVs - SUV هاmultilamellar vesicles - vesicles multilamellarOstreolysin - استرولیزینsphingomyelin - اسفنگومیلینCho - برایlarge unilamellar vesicles - بزرگ کیسه های بدون انعطاف پذیرSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیSPR - تشدید پلاسمون سطحیmembrane domains - دامنه غشاءdioleoylphosphatidylcholine - دیئولیل فسفاتیدیل کولینfetal bovine serum - سرم جنین گاوChinese hamster ovary cells - سلول های تخمدان هامستر چینیDetergent-resistant membranes - غشای مقاوم در برابر مواد شویندهphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینLipid raft - قایق های چربLysophosphatidylcholine - لیزوفسفاتیدیل کولینlysophospholipid - لیسفسفلیپیدLysophospholipids - لیسفسفلیپید هاLysophosphatidylinositol - لیسفوسفیدیدیلینواستولLiquid-ordered - مایع دستور دادLiquid-disordered - مایع نارساییmethyl-β-cyclodextrin - متیل-β-سیکلوکودکسترینresonance unit - واحد رزونانسPore-forming protein - پروتئین تشکیل دهنده پوستهcholesterol - کلسترولcholera toxin subunit B - کلسترول توکسین Bglycosylphosphatidylinositol - گلیکوزیل فسفاتیدیلینوزیتول
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Ostreolysin, a 15 kDa pore-forming protein from the oyster mushroom (Pleurotus ostreatus), binds specifically to cholesterol-enriched membrane domains existing in the liquid-ordered phase, and lyses cells and lipid vesicles made of cholesterol and sphingomyelin. We have monitored binding of sub-lytic concentrations of ostreolysin to membranes of Chinese Hamster Ovary cells and rat somatotrophs, using primary anti-ostreolysin and fluorescence-labeled secondary antibodies detected by confocal microscopy. Depletion of more than 40% membrane cholesterol content by methyl-β-cyclodextrin dramatically decreased ostreolysin binding. Immunostaining showed that ostreolysin is not co-localized with raft-binding proteins, cholera toxin B-subunit or caveolin, suggesting that natural membranes display heterogeneity of cholesterol-enriched raft-like microdomains. Impaired ostreolysin binding was also observed after treating the cells with lysophosphatidylinositol. Effects of lysophosphatidylinositol on binding of ostreolysin to immobilized large sphingomyelin/cholesterol (1/1, mol/mol) unilamellar vesicles were studied by a surface plasmon resonance technique. Injection of ostreolysin during the lysophosphatidylinositol dissociation phase showed an inverse relationship between ostreolysin binding and the quantity of lysophosphatidylinositol in the membranes of lipid vesicles. It was concluded that lysophospholipids prevent binding of ostreolysin to cell and to artificial lipid membranes resembling lipid rafts, by partitioning into the lipid bilayer and altering the properties of cholesterol-rich microdomains.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Toxicon - Volume 51, Issue 8, 15 June 2008, Pages 1345-1356
Journal: Toxicon - Volume 51, Issue 8, 15 June 2008, Pages 1345-1356
نویسندگان
Helena H. Chowdhury, Katja Rebolj, Marko Kreft, Robert Zorec, Peter MaÄek, Kristina SepÄiÄ,