| کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
|---|---|---|---|---|
| 8298036 | 1536785 | 2011 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Multiple post-translational modifications in hepatocyte nuclear factor 4α
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PTMqPCRCIDFDRapoCIIIETDHNF4αApolipoprotein CIIISDS–PAGE - SDS-PAGECollision-induced dissociation - اختلاف ناشی از برخوردAcetylation - استیل شدنpost-translational modification - اصلاح post-translationalsodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدElectron transfer dissociation - انحلال انتقال الکترونdirect repeat - تکرار مستقیمquantitative reverse transcription-PCR - رونویسی معکوس PCRhepatocyte nuclear factor 4α - عامل هسته ای hepatocyte 4αfalse discovery rate - میزان کشف کاذب
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠We performed comprehensive PTM analysis for HNF4α protein. ⺠We identified 8 PTMs in HNF4α protein including newly identified PTMs. ⺠Among them, we found acetylation at lysine 458 was one of the prime PTMs for HNF4α function. ⺠Acetylation at lysine 458 was inhibitory for HNF4α transcription function. ⺠This modification fluctuated in response to extracellular condition.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 410, Issue 4, 15 July 2011, Pages 749-753
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 410, Issue 4, 15 July 2011, Pages 749-753
نویسندگان
Atsushi Yokoyama, Shogo Katsura, Ryo Ito, Waka Hashiba, Hiroki Sekine, Ryoji Fujiki, Shigeaki Kato,