کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8359374 | 1542291 | 2018 | 19 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Improved high-yield expression, purification and refolding of recombinant mammalian prion proteins under aerosol-free elevated biological safety conditions
ترجمه فارسی عنوان
بهبود بیان، عملکرد بالا و پاکسازی و بازسازی پروتئین های پریون نوترکیب پستانداران تحت شرایط ایمنی بیولوژیکی افزایش بی رویه
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Production of recombinant prion proteins is of crucial relevance in food technology (analytical standards, assay development) but also in basic research, most importantly structural biology (NMR, X-ray diffraction). Structural approaches conveniently allow for sophisticated investigation of prion disease pathogenesis, but usually require large amounts of sample material. Recently, working with recombinant prion proteins has been recategorized to biosafety levelsâ¯>â¯S1 as infectious prions may readily be generated de novo and become airborne via aerosols. Heterologous expression should therefore be established with appropriately adjusted safety precautions. We have developed a protocol for high-yield expression, purification and refolding of recombinant mammalian prion proteins at elevated biological safety levels by introducing means of abolishing aerosol formation and propagation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 150, October 2018, Pages 53-60
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 150, October 2018, Pages 53-60
نویسندگان
Peter Rehbein, Harald Schwalbe,