کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8383989 | 1543461 | 2015 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
PKCβII inhibits the ubiquitination of β-arrestin2 in an autophosphorylation-dependent manner
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
GPCR kinase 2 (GRK2)/β-arrestins and protein kinase A (PKA)/protein kinase C (PKC) mediate homologous and heterologous regulations of GPCRs, respectively. Conventional protein kinase C enzymes (PKCs), as exemplified by PKCβII, selectively inhibit internalization of dopamine D2 receptor and β2 adrenoceptor in a β-arrestin- but not GRK2-dependent manner. PKCβII interacts with β-arrestin2 upon autophosphorylation at T250, and inhibits the receptor internalization by decreasing the ubiquitination of β-arrestin2. PKCβII interferes with the interaction between β-arrestin2 and MDM2 in the cytosol, resulting in the redistribution of MDM2 to the nucleus. Subsequently, deubiquitination of β-arrestin2 and inhibition of agonist-induced receptor internalization follow. Thus, our study suggests that the extent of β-arrestin ubiquitination and the autophosphorylation status of PKCs determine PKCβII-mediated inhibition of homologous regulatory processes of GPCRs.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 24, Part B, 21 December 2015, Pages 3929-3937
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 24, Part B, 21 December 2015, Pages 3929-3937
نویسندگان
Mei Zheng, Xiaohan Zhang, Shuohan Guo, Xiaowei Zhang, Hyun Jin Choi, Moo-Yeol Lee, Kyeong-Man Kim,