کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6278721 | 1295856 | 2006 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
In vitro thyroid hormone rapidly modulates protein phosphorylation in cerebrocortical synaptosomes from adult rat brain
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ECL3,5,3′-l-triiodothyronineTris-buffered saline containing 0.05% Tween-20N-(2-hydroxyethyl) piperazine-N′-(2-ethanesulfonic acid)rT3Na3VO4TBSTPAGEHRPTBSEGTAPVDFSDSHEPESBSA - BSAl-Thyroxine - l-تیروکسینMAPK - MAPKbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوethylene glycol tetraacetic acid - اتیلن گلیکول تتراستیک اسیدpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدanalysis of variance - تحلیل واریانسANOVA - تحلیل واریانس Analysis of variancepolyvinylidene difluoride - دی فلوئورید پلی وینیلیدینCAM - ساخت به کمک کامپیوترsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتSynaptosome - سیناپتوزومphosphotyrosine - فسفاتیزینphosphoserine - فسفسئینThyroid hormone - هورمون تیروئیدHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشG-protein - پروتئین Gguanine nucleotide binding protein - پروتئین اتصال دهنده نوکوتید گوانینProtein kinase - پروتئین کینازextracellular signal-regulated protein kinases 1 and 2 - پروتئین کیناز 1 و 2 تنظیم شده توسط سیگنال خارج سلولیmitogen-activated protein kinase - پروتئین کیناز فعال با mitogenoptical density - چگالی نوریCalmodulin - کالمودولین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علم عصب شناسی
علوم اعصاب (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Thyroid hormones induced rapid changes in phosphorylation in a membrane-containing lysate of synaptosomes purified from adult rat cerebral cortex. The in vitro addition of 3,5,3â²-l-triiodothyronine or l-thyroxine strongly influenced incorporation of label from [γ-32P]-ATP into proteins in a cerebrocortical synaptosomal lysate. Incubation with 3,5,3â²-l-triiodothyronine or l-thyroxine had strong biphasic dose-dependent effects on the phosphorylation of 38±1, 53±1, 62±1, and 113±1 kDa proteins (which we termed α, β, γ, and δ, respectively) and several others. Although we observed differing levels of phosphorylation among the four proteins, doses of 3,5,3â²-l-triiodothyronine or l-thyroxine ranging from 1 to 30nM caused significant dose-dependent stimulation of the phosphorylation of all of them, an effect which occurred within three minutes. In each case, the enhancement of phosphorylation diminished with higher concentrations (100nM-1μM) of 3,5,3â²-l-triiodothyronine. In contrast, incubations with similar doses of 3,3â²,5â²-l-triiodothyronine (reverse l-triiodothyronine) were without significant effect, indicating a specificity for 3,5,3â²-l-triiodothyronine and l-thyroxine. Western blots of synaptosomal lysates incubated with 3,5,3â²-l-triiodothyronine (1nM-1μM) demonstrated phosphorylation at the serine residues of a 112 kDa protein (matching δ) and phosphorylation at tyrosyl residues of a distinct 95 kDa protein. These data support the contention that thyroid hormones have a variety of rapid nongenomic pathways for regulation of protein phosphorylation in mature mammalian brain.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Neuroscience - Volume 137, Issue 1, 2006, Pages 125-132
Journal: Neuroscience - Volume 137, Issue 1, 2006, Pages 125-132
نویسندگان
P.K. Sarkar, N.D. Durga, J.J. Morris, J.V. Martin,