کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8476297 | 1550804 | 2018 | 15 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Molecular and thyroid hormone binding properties of lamprey transthyretins: The role of an N-terminal histidine-rich segment in hormone binding with high affinity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HIUtransthyretin5-hydroxyisourateSDSrT3TTRLampreyPAGECBBIC50ThDPMBCTBS3,3′,5-triiodo-l-thyronine - 3،3 '، 5-triiodo-l-thyronineBSA - BSACoomassie Brilliant Blue - Coomassie درخشان آبیl-Thyroxine - l-تیروکسینbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدHIC - اینTris-buffered saline - تریس بافر شورRapid amplification of cDNA end - تقویت سریع انتهای cDNADissociation constant - حد تفکیکMaximum binding capacity - حداکثر ظرفیت اتصالreverse transcription - رونویسی معکوسsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتZinc - فلز رویRace - مسابقهhalf maximal (50%) inhibitory concentration - نیمه حداکثر (50٪) غلظت مهاریThyroid hormone - هورمون تیروئیدpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Transthyretin (TTR) is a plasma thyroid hormone (TH) binder that emerged from an ancient hydroxyisourate hydrolase by gene duplication. To know how an ancient TTR had high affinity for THs, molecular and TH binding properties of lamprey TTRs were investigated. In adult serum, the lipoprotein LAL was a major T3 binder with low affinity. Lamprey TTRs had an N-terminal histidine-rich segment, and had two classes of binding sites for 3,3â²,5-triiodo-L-thyronine (T3): a high-affinity and a low-affinity site. Mutant TTRÎ3-11, lacking the N-terminal histidine-rich segment, lost the high-affinity T3 binding site. [125I]T3 binding to wild type TTR and mutant TTRÎ3-11, was differentially modulated by Zn2+. Zn2+ contents of wild type TTR were 7-10/TTR (mol/mol). Our results demonstrate that lamprey TTR is a Zn2+-dependent T3 binder. The N-terminal histidine-rich segment may be essential for neo-functionalization (i.e., high-affinity T3 binding activity) of an ancient TTR after gene duplication.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 474, 15 October 2018, Pages 74-88
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 474, 15 October 2018, Pages 74-88
نویسندگان
Kentaro Kasai, Norihito Nishiyama, Kiyoshi Yamauchi,