کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871854 | 1074088 | 2011 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Aminoacyl-coenzyme A synthesis catalyzed by a CoA ligase from Penicillium chrysogenum
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AMPPPIPenicillium chrysogenumCOANRPSadenosine 5′-triphosphate - آدنوزین 5'-تری فسفاتadenosine 5′-monophosphate - آدنوزین 5'-مونوفسفرهATP - آدنوزین تری فسفات یا ATPNon-ribosomal peptide synthetase - پپتید سنتتاز غیر ریوبوزومیinorganic pyrophosphate - پیرو فسفات معدنیHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراhigh-performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایعی کاراcoenzyme A - کوآنزیم A
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Coenzyme A ligases play an important role in metabolism by catalyzing the activation of carboxylic acids. In this study we describe the synthesis of aminoacyl-coenzyme As (CoAs) catalyzed by a CoA ligase from Penicillium chrysogenum. The enzyme accepted medium-chain length fatty acids as the best substrates, but the proteinogenic amino acids l-phenylalanine and l-tyrosine, as well as the non-proteinogenic amino acids d-phenylalanine, d-tyrosine and (R)- and (S)-β-phenylalanine were also accepted. Of these amino acids, the highest activity was found for (R)-β-phenylalanine, forming (R)-β-phenylalanyl-CoA. Homology modeling suggested that alanine 312 is part of the active site cavity, and mutagenesis (A312G) yielded a variant that has an enhanced catalytic efficiency with β-phenylalanines and d-α-phenylalanine.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 6, 23 March 2011, Pages 893-898
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 6, 23 March 2011, Pages 893-898
نویسندگان
Martijn J. Koetsier, Peter A. Jekel, Hein J. Wijma, Roel A.L. Bovenberg, Dick B. Janssen,