کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
7596865 1492128 2014 35 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inhibitory effect of morin on tyrosinase: Insights from spectroscopic and molecular docking studies
ترجمه فارسی عنوان
اثر مهاری مورین بر تیروزیناز: بینش از مطالعات اسپکتروسکوپی و تکثیر مولکولی
کلمات کلیدی
تیروزیناز، مورین، مکانیسم مهار کننده، تکنیک چند اسپکتروسکوپی، بستن مولکولی،
ترجمه چکیده
تریروزیناز یک آنزیم کلیدی در تولید ملانین در بدن انسان است، انباشت بیش از حد ملانین می تواند منجر به اختلالات پوستی شود. مورن یک ترکیب مهم فلاونوئید فعال زیستی است که به طور گسترده ای در گیاهان و مواد غذایی از گیاهان تولید می شود. در این مطالعه، سینتیک مهار کننده مورین بر تیروزیناز و مکانیسم اتصال آنها با استفاده از تکنیک های تکاملی طیفی و مولکولی تعیین شد. نتایج نشان می دهد که مورین به طور قابل ملاحظه ای توروزیناز را از طریق یک فرآیند سینتیکی چند مرحلهای به طور رقابتی مهار می کند. به نظر می رسد مورن به تریروزیناز در یک سایت پیوند متصل به طور عمده توسط پیوندهای هیدروژنی و نیروهای ون دو واسیل متصل شده است. تجزیه و تحلیل طیف دایروی دایره ای نشان داد که اتصال از مورین به تجمع ترشح شده با تیروزیناز و تغییرات سازگار آنزیم. علاوه بر این، نتایج تکثیر مولکولی نشان داد که مورین به طور رقابتی به محل فعال تیروزیازین با لودوپا سوبسترا محدود می شود.
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه شیمی شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
چکیده انگلیسی
Tyrosinase is a key enzyme in the production of melanin in the human body, excessive accumulation of melanin can lead to skin disorders. Morin is an important bioactive flavonoid compound widely distributed in plants and foods of plant origin. In this study, the inhibitory kinetics of morin on tyrosinase and their binding mechanism were determined using spectroscopic and molecular docking techniques. The results indicate that morin reversibly inhibited tyrosinase in a competitive manner through a multi-phase kinetic process. Morin was found to bind to tyrosinase at a single binding site mainly by hydrogen bonds and van der Waals forces. Analysis of circular dichroism spectra revealed that the binding of morin to tyrosinase induced rearrangement and conformational changes of the enzyme. Moreover, molecular docking results suggested that morin competitively bound to the active site of tyrosinase with the substrate levodopa.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Food Chemistry - Volume 163, 15 November 2014, Pages 226-233
نویسندگان
, , , ,