کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9604284 | 43587 | 2005 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Histamine dehydrogenase from Rhizobium sp.: Gene cloning, expression in Escherichia coli, characterization and application to histamine determination
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
E. coliCTQA. nigerAOACHDHFDAWST-8Paracoccus denitrificansFMNAspergillus nigerArthrobacter globiformisTTQUnited States Food and Drug Administration - اداره غذا و داروی ایالات متحدهEscherichia coli - اشریشیا کُلیsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدassociation of official analytical chemists - انجمن متخصصان تحلیلی رسمیenzyme immunoassay - ایمونواسی آنزیم EIA - اینCloning - تاگسازی یا شبیه سازیtryptophan tryptophylquinone - تریپتوفان تریپتوفیلینوئنEnzymatic assay - تست آنزیمیSubstrate specificity - خصوصیات زیربناییflavin mononucleotide - فلاون مونونوکلئوتیدHistamine - هیستامینhistamine dehydrogenase - هیستامین دهیدروژنازpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازhigh-performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایعی کاراHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The gene encoding histamine dehydrogenase in Rhizobium sp. 4-9 has been cloned and overexpressed in Escherichia coli. The coding region of the gene was 2079Â bp and encoded a protein of 693 amino acids with a calculated molecular mass of 76,732Â Da. This histamine dehydrogenase was related to histamine dehydrogenase from Nocardioides simplex (54.5% identical), trimethylamine dehydrogenase from Methylophilus methylotrophus (39.3% identical) and dimethylamine dehydrogenase from Hyphomicrobium X (38.1% identical), which have a covalent 6-S-cysteinyl flavin mononucleotide and a [4Fe-4S] cluster as redox cofactors. Sequence alignment and a UV-visible absorption spectrum supported the presence of these cofactors in this histamine dehydrogenase. The investigation of the enzymatic properties suggested that this enzyme exhibited the most excellent substrate specificity toward histamine among all amine oxidases or dehydrogenases found to date. The recombinant enzyme was able to be used for the colorimetric determination of histamine, which gave a linear calibration curve and identical data with conventional methods.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Biotechnology - Volume 119, Issue 3, 29 September 2005, Pages 260-271
Journal: Journal of Biotechnology - Volume 119, Issue 3, 29 September 2005, Pages 260-271
نویسندگان
Mikio Bakke, Tsuneo Sato, Keiichi Ichikawa, Ikuko Nishimura,