کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10880194 | 1076939 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification and characterization of an irreversible serine protease inhibitor from skin secretions of Bufo andrewsi
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Amphibian skin secretions contain many bioactive compounds. In the present work, an irreversible serine protease inhibitor, termed baserpin, was purified for the first time from the skin secretions of toad Bufo andrewsi by successive ion-exchange and gel-filtration chromatography. Baserpin is a single chain glycoprotein, with an apparent molecular weight of about 60Â kDa in SDS-PAGE. Baserpin is an irreversible inhibitor and effectively inhibits the catalytic activity of trypsin, chymotrypsin and elastase. SDS-stable baserpin-trypsin complex could be seen in SDS-PAGE indicates that it possibly belongs to the serpin superfamily. According to the association rates determined, baserpin is a potent inhibitor of bovine trypsin (4.6Ã106Â Mâ1Â sâ1), bovine chymotrypsin (8.9Ã106Â Mâ1Â sâ1) and porcine elastase (6.8Ã106Â Mâ1Â sâ1), whereas it shows no inhibitory effect on thrombin. The N-terminal sequence of baserpin is HTQYPDILIAKPXDK, which shows no similarity with other known serine protease inhibitors.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Toxicon - Volume 46, Issue 6, November 2005, Pages 635-640
Journal: Toxicon - Volume 46, Issue 6, November 2005, Pages 635-640
نویسندگان
Yu Zhao, Yang Jin, Shuang-Shuang Wei, Wen-Hui Lee, Yun Zhang,