کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8396525 | 1544152 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Functional and structural study comparing the C-terminal amidated β-neurotoxin Ts1 with its isoform Ts1-G isolated from Tityus serrulatus venom
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Mature Ts1, the main neurotoxin from Tityus serrulatus venom, has its C-terminal Cys amidated, while the isolated isoform of Ts1, named Ts1-G, keeps the non-amidated Gly residue at the C-terminal region, allowing the study of the comparative functional importance of amidation at the C-terminal between these two native toxins. Voltage dependent sodium current measurements showed that the affinity of Ts1-G for sodium channels is smaller than that of the mature Ts1, confirming the important role played by the C-terminal amidation in determining Ts1 activity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Toxicon - Volume 83, 1 June 2014, Pages 15-21
Journal: Toxicon - Volume 83, 1 June 2014, Pages 15-21
نویسندگان
V.A. Coelho, C.M. Cremonez, F.A.P. Anjolette, J.F. Aguiar, W.A. Varanda, E.C. Arantes,