کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870061 | 1073988 | 2015 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure of the free form of the N-terminal VH1 domain of monomeric α-catenin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The N-terminal vinculin-homology 1 (VH1) domain of α-catenin facilitates two exclusive forms, a monomeric form directly bound to β-catenin for linking E-cadherin to F-actin or a homodimer for the inhibition of β-catenin binding. Competition of these two forms is affected by â¼80 N-terminal residues, whose structure is poorly understood. We have determined the structure of the monomeric free form of the αN-catenin VH1 domain and revealed that the N-terminal residues form α1 and α2 helices to complete formation of the N-terminal four-helix bundle. Dynamic conformational changes of these two helices control formation of the β-catenin-bound monomer or unbound homodimer.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1754-1760
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1754-1760
نویسندگان
Takenori Shibahara, Yoshinori Hirano, Toshio Hakoshima,