کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870833 | 1074023 | 2014 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure-function analysis of the ATP-driven glycolipid efflux pump DevBCA reveals complex organization with TolC/HgdD
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ABCSECRNDAnabaenaABC-transporterMFPOMFTolCSPR - تشدید پلاسمون سطحیSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیCyanobacteria - سیانوباکتریهاIMF - صندوق بین المللی پولresistance-nodulation-division - مقاومت-تخریب-تقسیمHeterocyst - هتروسیستمMembrane fusion protein - پروتئین فیوژن غشاءSize exclusion chromatography - کروماتوگرافی اندازهای طردیATP-binding cassette - کیت اتصال به ATP
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
In Gram-negative bacteria, trans-envelope efflux pumps have periplasmic membrane fusion proteins (MFPs) as essential components. MFPs act as mediators between outer membrane factors (OMFs) and inner membrane factors (IMFs). In this study, structure-function relations of the ATP-driven glycolipid efflux pump DevBCA-TolC/HgdD from the cyanobacterium Anabaena sp. PCC 7120 were analyzed. The binding of the MFP DevB to the OMF TolC absolutely required the respective tip-regions. The interaction of DevB with the IMF DevAC mainly involved the β-barrel and the lipoyl domain. Efficient binding to DevAC and TolC, substrate recognition and export activity by DevAC were dependent on stable DevB hexamers.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 3, 31 January 2014, Pages 395-400
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 3, 31 January 2014, Pages 395-400
نویسندگان
Peter Staron, Karl Forchhammer, Iris Maldener,