کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871817 | 1074085 | 2012 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Cytochrome bd oxidase and nitric oxide: From reaction mechanisms to bacterial physiology
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTTCCOHCO2,3-dimethoxy-5-methyl-6-(3-methyl-2-butenyl)-1,4-benzoquinoneNitrosative stress - استرس نیتروژنheme–copper oxidase - اکسیداز هوم مسdithiothreitol - دیتیوتریتولRespiratory chain - زنجیر تنفسیcarbon monoxide - منوکسیدکربنNitric oxide - نیتریک اکسیدHemeprotein - هام پروتینBacterial pathogen - پاتوژن باکتریایی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Experimental evidence suggests that the prokaryotic respiratory cytochrome bd quinol oxidase is responsible for both bioenergetic functions and bacterial adaptation to different stress conditions. The enzyme, phylogenetically unrelated to the extensively studied heme-copper terminal oxidases, is found in many commensal and pathogenic bacteria. Here, we review current knowledge on the catalytic intermediates of cytochrome bd and their reactivity towards nitric oxide (NO). Available information is discussed in the light of the hypothesis that, owing to its high NO dissociation rate, cytochrome bd confers resistance to NO-stress, thereby providing a strategy for bacterial pathogens to evade the NO-mediated host immune attack.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 5, 9 March 2012, Pages 622-629
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 5, 9 March 2012, Pages 622-629
نویسندگان
Alessandro Giuffrè, Vitaliy B. Borisov, Daniela Mastronicola, Paolo Sarti, Elena Forte,