کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872107 | 1074103 | 2011 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Intermolecular interactions in staphylokinase-plasmin(ogen) bimolecular complex: Function of His43 and Tyr44
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EESSite-directed mutagenesis - mutagenesis مواجه با سایتstaphylokinase - استافیلوکینازstreptokinase - استرپتوکینازElectrostatic energy - انرژی الکترواستاتیکVan der Waals energy - انرژی ون دز ولزProtein–protein interaction - تعامل پروتئین-پروتئینEnzyme–substrate complex - مجتمع آنزیم-سوبستراMicroplasmin - میکرو پلازیمینPlasmin - پلاسمینPlasminogen - پلاسمینوژنSak - چیز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Staphylokinase (SAK) forms a 1:1 stoichiometric complex with human plasmin (Pm) and switches its substrate specificity to generate a plasminogen (Pg) activator complex. Site-directed mutagenesis of SAKHis43 and SAKTyr44 demonstrated the crucial requirement of a positively charged and an aromatic residue, respectively, at these positions for optimal functioning of SAK-Pm activator complex. Molecular modeling studies further revealed the role of these residues in making cation-pi and pi-pi interactions with Trp215 of Pm and thus establishing the crucial intermolecular contacts within the active site cleft of the activator complex for the cofactor activity of SAK.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 12, 23 June 2011, Pages 1814-1820
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 12, 23 June 2011, Pages 1814-1820
نویسندگان
Monika Dahiya, Satish Singh, Govindan Rajamohan, Deepti Sethi, Ashish Ashish, Kanak L. Dikshit,