NMR of human saliva protein/wine tannin complexes. Towards deciphering astringency with physico-chemical tools

In the present work, we used NMR (chemical shift variations and diffusion measurement) to determine the affinity and the number of sites of four different 4-8 procyanidin dimers for a model PRP peptide. A number of three binding sites has been identified for every tannin, but significant affinity differences are highlighted from one to another dimer (a factor 10 approximately) that could be related to their specific 3D-structure.

RésuméDans ce travail, nous avons utilisé la RMN (en particulier, nous avons suivi les variations de déplacements chimiques et de coefficient de diffusion) pour déterminer l’affinité et le nombre de sites de fixation de quatre différents dimères de procyanidines pour un peptide modèle de PRP. Nous avons pu ainsi identifier trois sites différents de fixation, quel que soit le dimère. En revanche, des différences d’affinité significatives ont pu être mises en évidence d’un dimère à un autre (un facteur dix environ) et ces différences peuvent être expliquées par leur structure 3D spécifique.