کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
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171911 | 458488 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |

During the past decades, NMR spectroscopy of isotopically labelled proteins has emerged as a unique tool for the study of internal protein dynamics in solution. The possibility of measuring spin relaxation rates in proteins has motivated numerous theoretical and methodological developments aiming at the interpretation and the prediction of their internal dynamics. In this article, we discuss the possibility of predicting 15N relaxation rates using a Network of Coupled Rotators to describe internal motions of a protein starting from its three-dimensional structure, and illustrate the approach by the example of the protein calbindin.
RésuméAu cours de ces dernières décennies, la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire s'est révélée un outil de choix pour l'étude de la mobilité interne des protéines en solution. La possibilité de mesurer les vitesses de relaxation de spin dans les protéines a motivé nombre de développements théoriques et méthodologiques visant à l'interprétation et à la prédiction de leur dynamique interne. Dans cet article, nous discuterons la possibilité de prédire les vitesses de relaxation des noyaux 15N l'aide d'un réseau de rotateurs couplés utilisé pour décrire la dynamique interne des protéines à partir de leur structure tri-dimensionnelle, et nous illustrerons cette approche par l'exemple de la protéine calbindin.
Journal: Comptes Rendus Chimie - Volume 11, Issues 4–5, April–May 2008, Pages 524–529