کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2048979 | 1074108 | 2011 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of E339K mutated human glucokinase reveals changes in the ATP binding site
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Human glucokinase (GK) plays an important role in glucose homeostasis. An E339K mutation in GK was recently found to be associated with hyperglycemia. It showed lower enzyme activity and impaired protein stability compared to the wild-type enzyme. Here, we present the crystal structure of E339K GK in complex with glucose. This mutation results in a conformational change of His416, spatially interfering with adenosine-triphosphate (ATP) binding. Furthermore, Ser411 at the ATP binding site is phosphorylated and then hydrogen bonded with Thr82, physically blocking the ATP binding. These findings provide structural basis for the reduced activity of this mutant.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 8, 20 April 2011, Pages 1175–1179
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 8, 20 April 2011, Pages 1175–1179
نویسندگان
Qiang Liu, Yunfeng Shen, Sanling Liu, Jianping Weng, Jinsong Liu,