کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2049151 | 1074118 | 2010 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
QSOX contains a pseudo-dimer of functional and degenerate sulfhydryl oxidase domains
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Quiescin sulfhydryl oxidase (QSOX) catalyzes formation of disulfide bonds between cysteine residues in substrate proteins. Human QSOX1 is a multi-domain, monomeric enzyme containing a module related to the single-domain sulfhydryl oxidases of the Erv family. A partial QSOX1 crystal structure reveals a single-chain pseudo-dimer mimicking the quaternary structure of Erv enzymes. However, one pseudo-dimer “subunit” has lost its cofactor and catalytic activity. In QSOX evolution, a further concatenation to a member of the protein disulfide isomerase family resulted in an enzyme capable of both disulfide formation and efficient transfer to substrate proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 8, 16 April 2010, Pages 1521–1525
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 8, 16 April 2010, Pages 1521–1525
نویسندگان
Assaf Alon, Erin J. Heckler, Colin Thorpe, Deborah Fass,