کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2049215 | 1074120 | 2010 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Determination of substrate binding energies in individual subsites of a family 18 chitinase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Thermodynamic parameters for binding of N-acetylglucosamine (GlcNAc) oligomers to a family 18 chitinase, ChiB of Serratia marcescens, have been determined using isothermal titration calorimetry. Binding studies with oligomers of different lengths showed that binding to subsites −2 and +1 is driven by a favorable enthalpy change, while binding to the two other most important subsites, +2 and +3, is driven by entropy with unfavorable enthalpy. These remarkable unfavorable enthalpy changes are most likely due to favorable enzyme-substrate interactions being offset by unfavorable enthalpic effects of the conformational changes that accompany substrate-binding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 22, 19 November 2010, Pages 4581–4585
Journal: FEBS Letters - Volume 584, Issue 22, 19 November 2010, Pages 4581–4585
نویسندگان
Anne Line Norberg, Vigdis Karlsen, Ingunn Alne Hoell, Ingrid Bakke, Vincent G.H. Eijsink, Morten Sørlie,