کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2049629 | 1074135 | 2008 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inhibition of membrane-bound cytochrome c oxidase by zinc ions: High-affinity Zn2+-binding site at the P-side of the membrane
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
In the presence of the uncoupler, external zinc ions inhibit rapidly turnover of cytochrome c oxidase reconstituted in phospholipid vesicles or bound to the membrane of intact mitochondria. The effect is promoted by electron leaks into the oxidase during preincubation with Zn2+. Inhibition of liposome-bound bovine cytochrome oxidase by external Zn2+ titrates with a Ki of 1 ± 0.3 μM. Presumably, the Zn2+-binding group at the positively charged side is not reactive in the oxidized enzyme, but becomes accessible to the cation in some partially reduced state(s) of the oxidase; reduction of CuB is tentatively proposed to be responsible for the effect.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issue 30, 24 December 2008, Pages 4158–4162
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issue 30, 24 December 2008, Pages 4158–4162
نویسندگان
Tatiana V. Vygodina, Wiolanta Zakirzianova, Alexander A. Konstantinov,