کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2050560 | 1074174 | 2007 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A conserved alpha helical domain at the N-terminus of Pex14p is required for PTS1 and PTS2 protein import in Hansenula polymorpha
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
We have analyzed the highly conserved N-terminus of Hansenula polymorpha Pex14p for its function in peroxisomal matrix protein import. The region comprising aa 10–54 of HpPex14p is predicted to contain three α-helices. Its α-helical structure was confirmed by CD analysis of a synthetic peptide, corresponding to residues 8–58. Deletion of aa 1–21 of HpPex14p, but not of aa 1–9, completely abolished PTS1 and PTS2 matrix protein import. An extensive mutational analysis of the first α-helix (aa 10–21) demonstrated that its secondary structure, as well as residues Phe20 and Leu21, are essential for PTS1 and PTS2 matrix protein import.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 29, 11 December 2007, Pages 5627–5634
Journal: FEBS Letters - Volume 581, Issue 29, 11 December 2007, Pages 5627–5634
نویسندگان
Bart de Vries, Jan A.K.W. Kiel, Ruud Scheek, Marten Veenhuis, Ida J. van der Klei,