کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2051810 | 1074210 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from Bacillus subtilis strain 168 (1A1)
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The 1.7 Å resolution crystal structure of recombinant family G/11 β-1,4-xylanase (rXynA) from Bacillus subtilis 1A1 shows a jellyroll fold in which two curved β-sheets form the active-site and substrate-binding cleft. The onset of thermal denaturation of rXynA occurs at 328 K, in excellent agreement with the optimum catalytic temperature. Molecular dynamics simulations at temperatures of 298–328 K demonstrate that below the optimum temperature the thumb loop and palm domain adopt a closed conformation. However, at 328 K these two domains separate facilitating substrate access to the active-site pocket, thereby accounting for the optimum catalytic temperature of the rXynA.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 28, 21 November 2005, Pages 6505–6510
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 28, 21 November 2005, Pages 6505–6510
نویسندگان
Mário T. Murakami, Raghuvir K. Arni, Davi S. Vieira, Léo Degrève, Roberto Ruller, Richard J. Ward,