کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2051940 | 1074217 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Three-dimensional reconstruction of the valyl-tRNA synthetase/elongation factor-1H complex and localization of the δ subunit
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Eukaryotic valyl-tRNA synthetase (ValRS) and the heavy form of elongation factor 1 (EF-1H) are isolated as a stable high molecular mass complex that catalyzes consecutive steps in protein biosynthesis – aminoacylation of tRNA and its transfer to elongation factor. Herein is the first three-dimensional structure of the particle as calculated from electron microscopic images of negatively stained samples of the human ValRS/EF-1H complex. The ca. 12 × 8 nm particle has two distinct domains and each appears to have twofold symmetry. Bound antibodies place two δ subunits near the particle’s center. These data support a dimeric head-to-head arrangement of particle components.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 27, 7 November 2005, Pages 6049–6054
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 27, 7 November 2005, Pages 6049–6054
نویسندگان
Shoulei Jiang, Cindy L. Wolfe, J. Anthony Warrington, Mona Trempe Norcum,