کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2052096 | 1074221 | 2006 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Domain organization and metal ion requirement of the Type IIS restriction endonuclease MnlI
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
A two-domain structure of the Type IIS restriction endonuclease MnlI has been identified by limited proteolysis. An N-terminal domain of the enzyme mediates the sequence-specific interaction with DNA, whereas a monomeric C-terminal domain resembles bacterial colicin nucleases in its requirement for alkaline earth as well as transition metal ions for double- and single-stranded DNA cleavage activities. The results indicate that the fusion of the non-specific HNH-type nuclease to the DNA binding domain had transformed MnlI into a Mg2+-, Ni2+-, Co2+-, Mn2+-, Zn2+-, Ca2+-dependent sequence-specific enzyme. Nevertheless, MnlI retains a residual single-stranded DNA cleavage activity controlled by its C-terminal colicin-like nuclease domain.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 26, 13 November 2006, Pages 6115–6122
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 26, 13 November 2006, Pages 6115–6122
نویسندگان
Edita Kriukiene,