کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2052214 | 1074224 | 2006 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure of the PRYSPRY-domain: Implications for autoinflammatory diseases
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
We determined the first structure of PRYSPRY, a domain found in over 500 different proteins, involved in innate immune signaling, cytokine signaling suppression, development, cell growth and retroviral restriction. The fold encompasses a 7-stranded and a 6-stranded antiparallel β-sheet, arranged in a β-sandwich. In the crystal, PRYSPRY forms a dimer where the C-terminus of an acceptor molecule binds to the concave surface of a donor molecule, which represents a putative interaction site. Mutations in the PRYSPRY domains of Pyrin, which are responsible for familial Mediterranean fever, map on the putative PRYSPRY interaction site.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 1, 9 January 2006, Pages 99–106
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 1, 9 January 2006, Pages 99–106
نویسندگان
Christian Grütter, Christophe Briand, Guido Capitani, Peer R.E. Mittl, Stephanie Papin, Jürg Tschopp, Markus G. Grütter,