کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2052925 | 1074245 | 2006 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inhibition of human matriptase by eglin c variants
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Based on the enzyme specificity of matriptase, a type II transmembrane serine protease (TTSP) overexpressed in epithelial tumors, we screened a cDNA library expressing variants of the protease inhibitor eglin c in order to identify potent matriptase inhibitors. The most potent of these, R1K4′-eglin, which had the wild-type Pro45 (P1 position) and Tyr49 (P4′ position) residues replaced with Arg and Lys, respectively, led to the production of a selective, high affinity (Ki of 4 nM) and proteolytically stable inhibitor of matriptase. Screening for eglin c variants could yield specific, potent and stable inhibitors to matriptase and to other members of the TTSP family.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 9, 17 April 2006, Pages 2227–2232
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 9, 17 April 2006, Pages 2227–2232
نویسندگان
Antoine Désilets, Jean-Michel Longpré, Marie-Ève Beaulieu, Richard Leduc,