کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053028 | 1074251 | 2006 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Mutational analysis of the oxidoreductase ERp57 reveals the importance of the two central residues in the redox motif
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The oxidoreductase ERp57 is involved in the formation and breaking of disulfide bonds in assembling proteins within the environment of the endoplasmic reticulum. Site-directed mutants of the redox-active Cys-Gly-His-Cys motif within an isolated ERp57 sub-domain have been studied. Whereas mutation of either cysteine residue abolished reductase activity, substitution of the central residues resulted in retention of partial activity. Alkylation studies indicated that the central residue mutants retained the normal disulfide bond in the motif, whereas this disulfide bond became more resistant to reduction following addition of a third residue into the redox motif, demonstrating an optimum spacing within the redox-active motif of ERp57.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 7, 20 March 2006, Pages 1897–1902
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 7, 20 March 2006, Pages 1897–1902
نویسندگان
Siân M. Beynon-Jones, Antony N. Antoniou, Simon J. Powis,