کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2185765 | 1096008 | 2010 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal Structure of Yeast FAD Synthetase (Fad1) in Complex with FAD
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Flavin adenine dinucleotide (FAD) synthetase is an essential enzyme responsible for the synthesis of FAD by adenylation of riboflavin monophosphate (FMN). We have solved the 1.9 Å resolution structure of Fad1, the yeast FAD synthetase, in complex with the FAD product in the active site. The structure of Fad1 shows it to be a member of the PP-ATPase superfamily. Important conformational differences in the two motifs involved in binding the phosphate moieties of FAD compared to the Candida glabrata FMNT ortholog suggests that this loop is dynamic and undergoes substantial conformational changes during its catalytic cycle.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 398, Issue 5, 21 May 2010, Pages 641–646
Journal: Journal of Molecular Biology - Volume 398, Issue 5, 21 May 2010, Pages 641–646
نویسندگان
Nicolas Leulliot, Karine Blondeau, Jenny Keller, Nathalie Ulryck, Sophie Quevillon-Cheruel, Herman van Tilbeurgh,