کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2829668 | 1162824 | 2006 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structure of a lectin from Canavalia maritima (ConM) in complex with trehalose and maltose reveals relevant mutation in ConA-like lectins
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The crystal structure of Canavalia maritima lectin (ConM) complexed with trehalose and maltose revealed relevant point mutations in ConA-like lectins. ConM with the disaccharides and other ConA-like lectins complexed with carbohydrates demonstrated significant differences in the position of H-bonds. The main difference in the ConM structure is the replacement of Pro202 by Ser202, a residue that promotes the approximation of Tyr12 to the carbohydrate-binding site. The O-6′ of the second glucose ring in maltose interacts with Tyr12, while in trehalose the interaction is established by the O-2′ and Tyr12, explaining the higher affinity of ConM for disaccharides compared to monosaccharides.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 154, Issue 3, June 2006, Pages 280–286
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 154, Issue 3, June 2006, Pages 280–286
نویسندگان
Plínio Delatorre, Bruno A.M. Rocha, Carlos A.A. Gadelha, Tatiane Santi-Gadelha, João B. Cajazeiras, Emmanuel P. Souza, Kyria S. Nascimento, Valder N. Freire, Alexandre H. Sampaio, Walter F. Azevedo Jr., Benildo S. Cavada,