Architecture moléculaire du réticulum sarcoplasmique et son rôle dans le couplage excitation-contraction

Le réticulum sarcoplasmique (RS) joue un rôle fondamental dans le mécanisme de couplage excitation-contraction (E-C), c'est-à-dire dans la conversion d'un signal électrique (qui se propage le long de la membrane plasmique de la fibre musculaire) en un événement mécanique (qui se traduit in fine par une contraction musculaire). Il joue un rôle central dans l'homéostasie calcique et contrôle le stock de calcium intracellulaire (stockage, libération et recapture du calcium) nécessaire à la contraction puis à la relaxation de la fibre musculaire. Ces fonctions se mettent en place au niveau de la « triade », constituée de sous-domaines bien individualisés du RS où l'agencement spécifique de protéines permet de réaliser un couplage E-C rapide et efficace. Ce sont principalement les récepteurs à la ryanodine (RyR) et aux dihydropyridines (DHPR) qui interviennent dans les échanges de calcium au sein du RS. Il convient de corréler son architecture structurale et moléculaire tout à fait spécialisée à sa spécificité fonctionnelle.