کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5407263 | 1506050 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
High field 17O solid-state NMR study of alanine tripeptides
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی تئوریک و عملی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
17O chemical shifts of Ala-Ala-Ala, with parallel and anti-parallel β-sheet structures, are observed using a 930-MHz high-resolution solid-state NMR spectrometer. Ala-Ala-Ala serves as a model sheet-forming peptide because it can be easily prepared as either a parallel or an anti-parallel β-sheet structure. Spectral differences between the two samples are observed which arise from molecular packing differences between the two sheet structures. DFT chemical shift calculations are performed for the two samples, and the calculated spectra are in good agreement with the experimental spectra. The DFT calculations provide insight into the nature of the chemical shift differences observed between the two sheet structures.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Magnetic Resonance - Volume 190, Issue 2, February 2008, Pages 327-332
Journal: Journal of Magnetic Resonance - Volume 190, Issue 2, February 2008, Pages 327-332
نویسندگان
Kazuo Yamauchi, Michi Okonogi, Hiromichi Kurosu, Masataka Tansho, Tadashi Shimizu, Terry Gullion, Tetsuo Asakura,