کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5541047 | 1553654 | 2018 | 42 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Binding of aquocobalamin to bovine casein and its peptides via coordination to histidine residues
ترجمه فارسی عنوان
اتصال آکوکوبالامین به کازئین گاو و پپتید آن از طریق هماهنگی با باقیمانده های هیدیدین
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش تغذیه
چکیده انگلیسی
Vitamin B12 (cobalamin, Cbl) is an essential nutrient of bovine milk, bound to the casein fraction and the Cbl-specific protein transcobalamin at a ratio of 50:50. This study aimed to elucidate the mechanism of interaction between Cbl and the caseins. It was found that the isolated caseins bind aquocobalamin (HOCbl) via histidine-[Co3+]Cbl coordination. The casein-Cbl complex slowly dissociated in the presence of KCN due to formation of CNCbl. The “active” His groups (5.7 mm measured in 41.6 mg mLâ1 casein) accumulate â¤Â 3 mm HOCbl at a high rate (t½ â 10 min, 20 °C) and with a high affinity (Kd = 0.1 mm). Low pH hinders the binding, but does not accelerate a very slow dissociation (t½ â 8 h). Increased temperature and/or the presence of the specific Cbl-binding proteins accelerate the dissociation. The consequences of casein-Cbl interactions for the intestinal uptake of Cbl remain unclear.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Dairy Journal - Volume 76, January 2018, Pages 30-39
Journal: International Dairy Journal - Volume 76, January 2018, Pages 30-39
نویسندگان
Sergey Nikolaevich Fedosov, Ebba Nexo, Christian Würz Heegaard,