Convergently-evolved structural anomalies in the coiled coil domains of insect silk proteins

استفاده از پروتئین کویل کویل به عنوان پایه ای از مواد ابریشم یک راه حل مهندسی است که در حداقل پنج نسل از حشرات همگرا تکامل یافته است - هیمنوپتران های مضر (مورچه ها، زنبورها، هورنت ها)، آهک ها، کک ها، توری ها و امثال دعا و در طول تابش های زیاد این خانواده های حشره ای همچنان ادامه داشت. این پروتئین های ابریشم کوبیده کویل دارای خاصیت متمایز از دیگر پروتئین های کویل کویل است که در آنها پس از جمع آوری به عنوان راه حل های بسیار متمرکز در غدد اختصاصی، به مواد جامد ساخته می شوند. در اینجا ما توالی های آمینو اسید این پروتئین را به اطلاعات ساختاری ثانویه و ثانویه موجود در روش های بیوفیزیکی مانند پراکندگی اشعه ایکس، رزونانس مغناطیسی هسته ای و طیف سنجی رامان می پردازیم. ما ویژگی های حفظ شده و همگرا تکامل یافته در این پروتئین ها را بررسی می کنیم و این را با ویژگی های پروتئین های کویل کلاسیک پیچ خورده از جمله تروپومیوسین و زیپ لوسین مقایسه می کنیم. تجزیه و تحلیل ما نشان می دهد که دامنه کویل کویل از پروتئین های ابریشم حشرات دارای چندین ناهنجاری ساختاری مشترک است که شامل شایع بودن بقای آلانین در موقعیت های هسته می شود. این ویژگی های غیر معمول از پروتئین های فیبری کویل حلقه ای - که احتمالا باعث انحراف از ساختار کویل کانونی می شود - به علت فشار انتخابی مربوط به فرایند تولید ابریشم و عملکرد نهایی پروتئین ها وجود دارد.