کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5914063 | 1162719 | 2014 | 31 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Convergently-evolved structural anomalies in the coiled coil domains of insect silk proteins
ترجمه فارسی عنوان
ناهنجاری های ساختاری متقاطع تکامل یافته در حوزه های کویل از پروتئین های ابریشم حشرات
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ترجمه چکیده
استفاده از پروتئین کویل کویل به عنوان پایه ای از مواد ابریشم یک راه حل مهندسی است که در حداقل پنج نسل از حشرات همگرا تکامل یافته است - هیمنوپتران های مضر (مورچه ها، زنبورها، هورنت ها)، آهک ها، کک ها، توری ها و امثال دعا و در طول تابش های زیاد این خانواده های حشره ای همچنان ادامه داشت. این پروتئین های ابریشم کوبیده کویل دارای خاصیت متمایز از دیگر پروتئین های کویل کویل است که در آنها پس از جمع آوری به عنوان راه حل های بسیار متمرکز در غدد اختصاصی، به مواد جامد ساخته می شوند. در اینجا ما توالی های آمینو اسید این پروتئین را به اطلاعات ساختاری ثانویه و ثانویه موجود در روش های بیوفیزیکی مانند پراکندگی اشعه ایکس، رزونانس مغناطیسی هسته ای و طیف سنجی رامان می پردازیم. ما ویژگی های حفظ شده و همگرا تکامل یافته در این پروتئین ها را بررسی می کنیم و این را با ویژگی های پروتئین های کویل کلاسیک پیچ خورده از جمله تروپومیوسین و زیپ لوسین مقایسه می کنیم. تجزیه و تحلیل ما نشان می دهد که دامنه کویل کویل از پروتئین های ابریشم حشرات دارای چندین ناهنجاری ساختاری مشترک است که شامل شایع بودن بقای آلانین در موقعیت های هسته می شود. این ویژگی های غیر معمول از پروتئین های فیبری کویل حلقه ای - که احتمالا باعث انحراف از ساختار کویل کانونی می شود - به علت فشار انتخابی مربوط به فرایند تولید ابریشم و عملکرد نهایی پروتئین ها وجود دارد.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
چکیده انگلیسی
The use of coiled coil proteins as the basis of silk materials is an engineering solution that has evolved convergently in at least five insect lineages-the stinging hymenopterans (ants, bees, hornets), argid sawflies, fleas, lacewings, and praying mantises-and persisted throughout large radiations of these insect families. These coiled coil silk proteins share a characteristic distinct from other coiled coil proteins, in that they are fabricated into solid materials after accumulating as highly concentrated solutions within dedicated glands. Here, we relate the amino acid sequences of these proteins to the secondary and tertiary structural information available from biophysical methods such as X-ray scattering, nuclear magnetic resonance and Raman spectroscopy. We investigate conserved and convergently evolved features within these proteins and compare these to the features of classic coiled coil proteins including tropomyosin and leucine zippers. Our analysis finds that the coiled coil domains of insect silk proteins have several common structural anomalies including a high prevalence of alanine residues in core positions. These atypical features of the coiled coil fibrous proteins - which likely produce deviations from canonical coiled-coil structure - likely exist due to selection pressures related to the process of silk fabrication and the final function of the proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 186, Issue 3, June 2014, Pages 402-411
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 186, Issue 3, June 2014, Pages 402-411
نویسندگان
Tara D. Sutherland, Holly E. Trueman, Andrew A. Walker, Sarah Weisman, Peter M. Campbell, Zhaoming Dong, Mickey G. Huson, Andrea L. Woodhead, Jeffrey S. Church,