کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5914620 | 1162746 | 2011 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural characterization of BVU_3255, a methyltransferase from human intestine antibiotic resistant pathogen Bacteroides vulgatus
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
CTABSAMITCSAHRFMS-adenosylhomocysteinecetyltrimethylammonium bromide - اتلی تریمتیل آمونیوم برومیدS-adenosylmethionine - اس-ادنوزیل متیونینCrystal structure - ساختار کریستالیmethyltransferases - متیل ترانسفرازهاAntibiotic resistance - مقاومت به آنتی بیوتیکIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمال
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Methylation is important for various cellular activities. To date, there is no report of any methyltransferase structure from the human intestine antibiotic resistant pathogen Bacteroides vulgatus. The protein BVU_3255 from B. vulgatus ATCC 8482 belongs to a SAM-dependent methyltransferase. Here, we report the crystal structure of apo BVU_3255, and its complexes with SAM and SAH, which revealed a typical class I Rossmann Fold Methyltransferase. Isothermal titration calorimetric studies showed that both SAM and SAH bind with equal affinity. The structural and sequence analysis suggested that BVU_3255 is a small molecule methyltransferase and involved in methylating the intermediates in ubiquinone biosynthesis pathway.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 176, Issue 3, December 2011, Pages 409-413
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 176, Issue 3, December 2011, Pages 409-413
نویسندگان
Veerendra Kumar, J. Sivaraman,